Denominazione generica designante le sostanze che contengono le due funzioni acida e amminica.

u Chimica

Nella  serie alifatica si indicano le posizioni relative delle due funzioni con i numeri 2, 3, ecc. o con le lettere a, b, g, ecc. a seconda che il carbossile e la funzione amminica siano separati da 1, 2, 3, ecc. atomi di carbonio. Gli amminoacidi sono caratterizzati dai loro prodotti di disidratazione, variabili secondo la posizione del gruppo amminico. I 2- o a-derivati danno le dichetopiperazine, i 4- o g- i pirrolidoni, i 5- o d- i piperidoni; questi due ultimi, analoghi ai lattoni derivati dagli ossoacidi, sono detti lattami. Gli amminoacidi 3- o b- tendono a perdere una molecola di ammoniaca per dare degli acidi etilenici.

Gli amminoacidi più importanti del gruppo sono i 2- o a-, molti dei quali si formano per idrolisi delle proteine. Alcuni di questi sono essenziali per l'uomo (metionina, tirosina, leucina, valina, treonina, triptofano, ecc.): non essendo sintetizzabili dall'organismo umano devono essere introdotti mediante la dieta. Alcuni dei composti citati contengono altre funzioni caratteristiche come l'ossidrile nella treonina. Sono i costituenti delle proteine e svolgono un ruolo essenziale nei vari processi chimici naturali. Fra le proprietà generali degli a- amminoacidi citiamo la loro attività ottica rispetto alla luce polarizzata: si è potuto dimostrare che hanno tutti la configurazione l-.

Formano sali con i metalli pesanti dando luogo a complessi interni che non vengono scissi dagli alcali. Data la presenza di un gruppo acido e di un gruppo basico, hanno carattere anfotero e si pensa che in soluzione esistano sotto la forma ionica +H3NCHRCO2-, infatti esiste un valore della concentrazione idrogeno-ionica per cui per un amminoacido non esistono in soluzione ioni idrogeno o ossidrili. Questo valore è detto punto isoelettrico ed è caratteristico di ogni amminoacido. I più moderni metodi di separazione sfruttano questa proprietà per separare i vari amminoacidi tra loro.

Nelle proteine, gli amminoacidi si legano tra loro attraverso il gruppo carbossile di una molecola e il gruppo amminico dell'altra con formazione di legami ammidici.

Ogni proteina è formata da diversi amminoacidi disposti secondo una caratteristica sequenza. L'amminoacido aromatico più importante è l'acido antranilico o 2-amminobenzoico.

u Biochimica

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Gli amminoacidi sono i componenti essenziali delle proteine e come tali indispensabili alla vita. La loro concentrazione nei liquidi biologici deve essere strettamente controllata ed esistono complessi meccanismi che provvedono a eliminarne ogni eccesso attraverso reazioni di ossidazione che li degradano completamente, fornendo così all'organismo un notevole contributo energetico. Se, per un errore genetico, la degradazione non è completa, possono accumularsi degli intermedi estremamente tossici che sono talvolta causa di gravissimi inconvenienti: è il caso dell'accumulo di acido fenilpiruvico, che si origina dalla fenilalanina. L'eccesso di acido fenilpiruvico impedisce il normale sviluppo del cervello del lattante, causando gravi forme di ritardo mentale  ( oligofrenia fenilpiruvica) . In questi casi l'unica profilassi possibile consiste nel somministrare diete pressochè prive di fenilalanina. L'albinismo deriva dalla mancanza di tirosinasi, l'enzima che catalizza l'ossidazione della tirosina; l'alcaptonuria è provocata dall'assenza di un'ossidasi specifica per l'acido omogentisico.