Collagene o collageno

collagene  o collageno Bioch. Proteina fibrosa, di natura muco-polisaccarica, che costituisce l'unità essenziale della sostanza intercellulare del tessuto connettivo.

u Biochimica

Il  collagene estratto dalla pelle, dai tendini, dalle ossa e da altre parti del corpo, è trasformabile in gelatina.  Esso costituisce circa un terzo del peso corporeo dei vertebrati superiori ed è formato per un terzo da residui di glicina e per un quarto o più da residui di prolina e idrossiprolina; questi ultimi non possono dare origine a legami di idrogeno e viene perciò impedita la struttura secondaria ad a-elica, caratteristica di un gran numero di proteine. Attraverso studi di diffrazione ai raggi X si è giunti a stabilire che l'unità caratteristica della proteina, detta tropocollagene, è una specie di cordone costituito da tre catene polipeptidiche intrecciate fra loro e resistenti allo stiramento. Ogni catena ha un peso molecolare di circa 95.000 e contiene mille residui di amminoacidi. Le unità di tropocollagene, che sono lunghe 2.800 Ε, si uniscono tra loro sfalsandosi nel senso della lunghezza e costituendo le fibrille dei tendini. In questi le singole “teste” di tropocollagene risultano distanti da 600 a 700 Ε a seconda del tipo di fibrilla e del grado di idratazione.

Nei vertebrati superiori ci sono almeno 5 tipi distinti di collagene con probabilmente almeno nove catene polipeptidiche diverse che variano in struttura primaria.

A parte i residui di glicina è difficile trovare lunghe sequenze omologhe tra differenti porzioni della stessa catena polipeptidica di collagene o fra diversi tipi di collagene. Queste differenze nella struttura primaria riflettono diversità funzionali. Tra i diversi geni per la sintesi del collagene è stata studiata anche la struttura di quello che specifica l'informazione per il collagene a2 (tipo I). Il gene è lungo circa 38.000 paia di basi e contiene 50 esoni interrotti da introni di varia lunghezza (da 100 a più di 3.000 paia di basi). Al contrario degli altri geni del collagene, questo in particolare presenta la caratteristica unica che gli esoni sono tutti di 54 coppie di basi, anche se possiedono ovviamente sequenze diverse.

Esiste così l'ipotesi che il gene ancestrale per il collagene si sia evoluto nella forma attuale per molteplici e successivi eventi di duplicazione di una singola unità genetica lunga 54 coppie di basi.

Disordini nella formazione del collagene sono associati con sindromi di varia natura: alterazioni strutturali nella molecola rendono la pelle estensibile e flessibile (sindromi di Eher-Danlos legate al sesso); difetti nel metabolismo secondario danno l'osteoartrite e trombosi, mentre errori nella modificazione postraslazionale delle molecole di idrossiprolina rendono l'impalcatura delle fibre di collagene poco stabile e fragile (nei casi più gravi si denaturano anche a 37 °C, cioè a temperatura corporea). Il collagene è usato in cosmetologia come base di creme per migliorare l'aspetto cutaneo e favorire l'idratazione della pelle.