u Biochimica

Gli  enzimi sono proteine semplici o coniugate di elevato peso molecolare prodotte dalle cellule viventi a partire dagli amminoacidi. Sono termolabili, capaci di agire al di fuori della cellula o dell'ambiente che li ha prodotti. Gli enzimi sono attivi a concentrazioni bassissime: una molecola di catalasi per es. può scomporre cinque milioni di molecole di acqua ossigenata in un minuto. A causa della loro natura proteica gli enzimi vengono inattivati dal calore, dalle radiazioni, dagli acidi e dalle basi forti, dagli ioni di metalli pesanti, da azioni meccaniche come le alte pressioni, lo schiumeggiamento, ecc. Il loro optimum di azione si aggira intorno ai 40 ΊC. Gli enzimi sono specifici, nel senso che le reazioni da essi accelerate riguardano una determinata sostanza o gruppo di sostanze. Ogni enzima richiede condizioni particolari di temperatura, di pressione, di acidità (pH); l'andamento della reazione dipende dalla concentrazione dei reagenti, dalla concentrazione di alcuni ioni, dalla presenza di fattori favorevoli (coenzimi) o al contrario di fattori che bloccano l'enzima (inibitori enzimatici).

Certi enzimi sono comuni a tutti gli organismi, altri solo ai vegetali oppure agli animali; inoltre il patrimonio enzimatico varia da specie a specie e nell'ambito di una stessa specie da organo a organo, da tessuto a tessuto e persino da un costituente cellulare all'altro. Il numero degli enzimi esistenti in natura è pertanto molto elevato (se ne conoscono circa 700), il che è giustificato dal fatto che la maggior parte delle reazioni chimiche e fisico-chimiche biologiche sono accelerate da enzimi. L'enzimologia è infatti uno dei capitoli più importanti della biochimica; ha applicazioni pratiche nell'industria alimentare, farmaceutica, in agricoltura, ecc.

v Costituzione

Un  enzima è costituito da un protide di alto peso molecolare, termolabile, e da una parte non proteica di peso molecolare molto minore, termostabile, dializzabile, detta coenzima. Nella maggioranza dei casi l'azione enzimatica è ottenuta per giustapposizione dell'enzima, che condiziona la specificità, e del coenzima che determina il tipo di reazione chimica. Spesso gli enzimi non sono presenti che in tracce nelle cellule e vengono prodotti al momento del bisogno con l'intervento di un proenzima.

Si possono isolare allo stato cristallino vari enzimi; i primi furono l'ureasi (1926), la pepsina (1932), la tripsina (1934), la papaina (1937), il fermento giallo di Warburg (1937).

La nomenclatura degli enzimi si basa sulla natura della reazione chimica o sul nome di una sostanza reagente o di entrambe, cui si aggiunge il suffisso “asi”.

v Classificazione

La  classificazione degli enzimi, a lungo oggetto di discussioni e controversie, è stata unificata da un'apposita commissione internazionale che li ha distinti in sei grandi classi in base al tipo di reazioni catalizzate. Si hanno così: 1. ossidoriduttasi che catalizzano reazioni di ossidoriduzione; 2. transferasi che trasportano gruppi chimici da un composto donatore a uno accettore; 3. idrolasi che idrolizzano sostanze contenenti C—O, C—O—C, C—N; 4. liasi che spostano gruppi chimici sia staccandoli da composti donatori, in cui introducono doppi legami, sia inversamente addizionandoli a composti accettori in corrispondenza di doppi legami; 5. isomerasi che catalizzano isomerizzazioni; 6. ligasi, dette anche sintetasi, che determinano l'unione di due molecole scindendo un legame pirofosforico dell'ATP o dell'analogo trifosfato.

Le varie classi di enzimi sono a loro volta divise in sottoclassi e queste in sottosottoclassi a cui sono ascritte le singole unità enzimatiche. Queste sono contrassegnate da numeri arabi separati l'uno dall'altro da punti. Il primo numero indica la classe d'appartenenza, il secondo la sottoclasse, il terzo la sottosottoclasse, in modo da poter individuare immediatamente l'attività di un enzima col semplice esame del suo numero d'ordine. In pratica sono tuttora usate anche le vecchie denominazioni, pur essendo scientificamente superate.